[其它]第一章 酶催化反应动力学.ppt

生物反应工程,戚以政 王炳武 北京化工大学生命科学与技术学院,第一章 酶催化反应动力学 （6学时）,什么是均相酶催化反应？,酶分子和反应物系(底物分子、产物分子等)处于同一相液相中的反应,均相酶催化反应的主要特征,不存在相间的物质传递，不用考虑传质过程的影响,分子水平上的反应，是本征动力学,酶催化动力学的研究历史,1897年，Buchner 1903年，Henri提出酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶催化反应动力学基本模型-米氏方程。 1925年，Briggs和Haldane对米氏方程做了修正，提出稳态学说。,第一节 酶催化反应概论,酶和一般催化剂的共性,能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反应平衡。 酶本身在反应前后不发生变化。 降低反应的活化能，加速反应的进行。,酶作为生物催化剂的特性,高效性 专一性 易变性失活：强酸、强碱、高温等 反应条件温和：一般在pH58水溶液中进行，反应温度范围为2040C。,酶的活性部位,非必需基团 必需基团 活性部位（活性中心） 接触基团 结合基团（结合中心） 催化基团（催化中心） 辅助基团,酶的专一性机制,钥匙与锁学说 诱导契合学说,酶的高效性机制,广义的酸碱催化 共价催化 邻近效应和定向效应 扭曲变形和构象变化 多元催化和协同效应,第二节 简单的酶催化反应动力学,一、米氏方程的建立,反应速率的定义 速率控制步骤,1、快速平衡假设,限速步骤 快速平衡 酶的总量保持不变,动力学方程,2、“拟稳态”假设,活性中间复合物浓度的时间变化曲线,活性中间复合物的浓度不随时间变化 酶的总量保持不变,二、米氏方程的动力学特征,米氏常数 最大反应速率 一级反应 零级反应,三、动力学参数的求解,1、LB作图法,2、EH作图法,3、HW作图法,4、E-C-B作图法,第三节 有抑制的酶催化反应动力学,酶的抑制作用,不可逆抑制 可逆抑制 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制,一、竞争性抑制,动力学方程式与参数,动力学特点,动力学参数的求解,动力学参数的求解（续）,二、非竞争性抑制,动力学方程式,动力学特点,动力学参数的求解,动力学参数的求解（续）,三、反竞争性抑制,动力学方程式,动力学特点,动力学参数的求解,动力学参数的比较,四、底物抑制,动力学方程式,底物抑制反应的优化,第四节 复杂的酶催化反应动力学,一、可逆酶催化反应动力学,反应机理,二、双底物酶反应动力学,顺序机制 乒乓机制 随机机制,随机机制,三、变构酶催化反应动力学,动力学方程式,参数的求取,第五节 反应条件对酶催化 反应速率的影响,一、pH的影响,反应机理式,二、温度的影响,Arrhenius方程,三、酶的失活动力学,贮存稳定性 反应稳定性,1、贮存稳定性,一步失活模型,不可逆失活,半衰期,2、反应稳定性,反应机理,第六节 酶的界面催化反应动力学,特点,反应体系为多相体系； 反应发生在液固或者液液界面上；,1.6.1 液固界面反应动力学,1.6.2 液液界面反应动力学,完毕！,