《生物化学与分子生物学》作业参考答案.doc
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1、生物化学与分子生物学作业参考答案 导读:就爱阅读网友为您分享以下“生物化学与分子生物学作业参考答案”资讯,希望对您有所帮助,感谢您对的支持!生物化学与分子生物学生物化学与分子生物学作业参考答案一、填充题1两性,负,正; -1/Km ,1/Vmax ; 340nm ; 赖氨酸,精氨酸,组氨酸; 变小,变小; TPP ; FAD ; 糖原合成酶,糖原磷酸化酶; 肽键,酯酶。 NADP +; 果糖磷酸激酶,丙酮酸激酶SRP (信号肽识别颗粒),停泊。二、选择题 A,B,E; C ; B ; B,C; D ; A,C,D; A,B,E ; C ; C ; D ; C ; D ; A; C ; C ;
2、B ; B ; C C ; D ; A ; D ; A,B,C ; B三. 判断题错; 对; 对; 对; 错; 错; 错; 对; 错; 对; 错; 对; 错; 错; 对; 错; 错; 错。错; 对; 错; 错; 对; 对.四、名词解释氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团,又含有碱性基团,在中性pH 的水溶液中,羧基等酸性基团脱去质子带负电荷,氨基等碱性基团结合质子带正电荷,这种既有带负电荷基团,又有带正电荷基团的离子称兼性离子或两性离子,亦称偶极离子(dipolar ion)米氏常数(Km 值)是酶的一个重要参数。m 值是酶反应速度(v )达到最大反应速度(Vmax )一半时底物的浓度(单位mo
3、l 或mmol )。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。聚合酶链式反应(PCR )是扩增样品中的DNA 量和富集众多DNA 分子中的一个特定的DNA 序列的一种技术。在该反应中,使用与目的DNA 序列互补的寡核苷酸作为引物,进行多轮的DNA 合成。其中包括DNA 变性,引物退火和在Tap DNA聚合酶催化下的DNA 合成。调节两性离子(氨基酸、蛋白质等)溶液的pH ,使该两性离子所带的净电荷为零,在电场中既不向正极,也不向负极移动,此时,溶液的pH 称该两性离子的等电点(pI )。不同结构的两性离子有不同的pI 值。酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反
4、应的部位,称为酶的活性中心。由若干个在一级结构上相距很远,但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域,该区域与底物相结合并将底物转化为产物,对于结合酶来说,辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补,则可以复性形成双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不同来源的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。通常将DNA 样品经内切酶降解后,用琼脂糖凝胶电泳进行分离,在碱溶液中变性,后转移到合适的膜上固定,再与放射性同位素标记的变性探针杂交,数小时后洗涤,进行放射自显影,称作Southern 印迹
5、杂交法。通常把加热变性DNA 使增色效应达到最大增量一半时的的温度称为该DNA 的熔点或熔解温度,用Tm 表示。位于mRNA 分子AUG 起始密码子上游约813个核苷酸处,由46个核苷酸组成的富含嘌呤的序列,以-AG-GA-为核心。SD 序列同16S rRNA近3-末端的序列互补,在核糖体与mRNA 的结合过程中起重要作用。指可影响自身基因表达活性的真核DNA 序列。根据顺式作用元件在基因中的位置、转录激活作用的性质及发挥作用的方式,分为启动子、增强子及沉默子等。蛋白质的三级结构指肽链在二级结构,超二级结构,结构域(对分子较大,由多个结构域的蛋白质而言)基础上形成的完整空间结构,一个三级结构单
6、位通常由一条肽链组成,但也有一些三级结构单位是由经二硫键连接的多条肽链组成的,如胰岛素就是由两条肽链折叠成的1个三级结构单位。第 1 页 共 4 页生物化学与分子生物学内含子是指结构基因中存在于外显子之间的非编码序列,也是基因中不表达的序列,属插入序列。外显子是指基因中编码蛋白质的序列。是未成熟的分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。有碱性N-末端区、疏水核心区及加工区三个区段。蛋白质被转运到细胞的一定部位后,信号肽即被切除。是一种能够提高转录效率的顺式调控元件,最早是在SV40病毒中发现的长约200bp 的一段DNA ,可使旁侧的基因转录提高100倍,其后在多种真核生物,甚至
7、在原核生物中都发现了增强子。增强子通常占100200bp 长度,也和启动子一样由若干组件构成,基本核心组件常为812bp ,可以单拷贝或多拷贝串连形式存在。五、分析和计算题维持蛋白质溶液稳定的因素有两个:(1)水化膜:蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质的沉淀析出。(2)同种电荷:在pH pI 的溶液中,蛋白质带有同种电荷。若pH pI ,蛋白质带负电荷;若pH pI ,蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥,阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法,常用的有:(1)盐析法,在蛋白质溶液加入大量的硫酸铵、硫酸钠
8、或氯化钠等中性盐,去除蛋白质的水化膜,中和蛋白质表面的电荷,使蛋白质颗粒相互聚集,发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质,称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用方法。(2)有机溶剂沉淀法:使用丙酮沉淀时,必须在04低温下进行,丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积,蛋白质被丙酮沉淀时,应立即分离,否则蛋白质会变性。除了丙酮以外,也可用乙醇沉淀。此外,还可用加重金属盐,加某些有机酸,加热等方法使样品中的蛋白质变性沉淀。酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性,酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构化学键或功能团等有选择,
9、例如肽酶只能水解肽键, 酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。例如只作用于L 构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说,酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理,获得有关酶的结构与功能信息,为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应,特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对称拆分。非糖物质转化成糖或糖原的过程称为糖异生作用。糖异生过程的原料是一些非糖物质如乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸、甘油、脂肪酸等物质。糖异生作用的生理意义:在空腹或饥饿状态下,对维持血糖稳定具有重要意义;在特殊生理条件下,加速
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