热休克蛋白27的磷酸化及其在胁迫应激中的作用.doc
《热休克蛋白27的磷酸化及其在胁迫应激中的作用.doc》由会员分享,可在线阅读,更多相关《热休克蛋白27的磷酸化及其在胁迫应激中的作用.doc(5页珍藏版)》请在三一文库上搜索。
1、摘 要HSP27是小分子热休克蛋白家族中的一员, 其 像其他的 HSP 家族蛋白一样在受到热胁迫或者新陈代谢压 力情况下,表达大量增加。 HSP27 的磷酸化使其发挥功能的 主要形式。了解 HSP27的磷酸化有助于我们了解 HSP27在 胁迫应激中发挥的作用,为进一步研究细胞应激反应提供新 的切入点。关键词 HSP27 胁迫应激HSP27 与 aB-晶体蛋白(?ZB-crystallin,HSPB5)同 源又被称为HSPB1。其首次于1978年被分离纯化,随后的 研究发现, HSP27 在细胞内常以二聚体四聚体等形式存在, 这种聚集体的形式依赖于其不同位点的磷酸化。 Andr? Patrick
2、 Arrigo于2016年发现,不同时期的细胞内HSP27所表现出的聚集形式与磷酸化形式具有很大差异:在饥饿状态 下的细胞中,HSP27主要以小性的聚集体 (150KDa)存在, 并且所有聚集体均不表现磷酸化。而正常状态或者恢复正常 状态的细胞中,HSP27均有不同程度的磷酸化,且不同分子 量聚集体的 HSP27 磷酸化的位点不同。 在受到药物毒性胁迫 细胞、肿瘤细胞、 氧压力胁迫细胞以及热激状态下的细胞中, HSP27聚集?w及磷酸化在聚集体中的比例及具体的位点各不相同。这种复杂的细胞生理状态与HSP27 分子状态的对应性的机制仍不清楚。HSP27 主要靠磷酸化来发挥其作用,有三个磷酸化位点
3、,Ser15/78/82。其中Ser82是主要的磷酸化位点。利用纤 维母细胞生长因子、血浆和凝血酶刺激因为营养不良停滞在 有丝分裂GO期的中国仓鼠细胞,均可以发现HSP27的Ser78/82 发生了磷酸化。 HSP27 的磷酸化依靠其特异的磷酸 化激酶 MAPKAP kinase-2 ,在中国仓鼠细胞体外实验中, MAPK 家族成员中 ERK 和 p38 均可激活该激酶,但在载体 实验中,抑制 ERK对HSP27磷酸化的影响无关。HSP27在胁迫应激中参与抗凋亡作用,HSP27可以阻塞细胞色素 c从线粒体的释放过程; 并且可以隔离细胞质内的细胞色素 c 和 Apaf-1 互作,从而抑制 pro
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 休克 蛋白 27 磷酸化 及其 胁迫 应激 中的 作用
链接地址:https://www.31doc.com/p-14153159.html