F肌动蛋白简介.docx
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1、F肌动蛋白简介07306143苏宇泉肌动蛋白由Halliburton于1887年发现,当时将其视为导致肌肉收缩的成分. 但直到1941年,肌动蛋白才被别离且确认为一种独立的蛋白质. 现在我们知道, 肌动蛋白是一类分子量大约在 42,000的球形蛋白质.除了线虫类精子细胞,在 所有的真核细胞当中均发现有该蛋白质,浓度约在100仙M以上.在生物分子进化当中,肌动蛋白是被高度保存下来的蛋白质分子之一,从藻类细胞到人体细胞肌动蛋白只有不到20%的变化.肌动蛋白是生物体中微丝的一个单节结构,而微 丝那么是细胞骨架三大组成结构之一,肌动蛋白还构成了肌细胞中具有收缩功能的 组织.所以,肌动蛋白对于细胞活动起
2、到很大的作用,比方肌肉的收缩,细胞的 转移、分裂和原质的流动,动物胞囊和器官的运动,细胞间信息的传递,以及细 胞的形状和连结的建立和维持等等.图1 F-actin分子F肌动蛋白F-actin,又称微丝Micro巾lament,是由肌动蛋白单体组成的 直径约为7nm纤维结构.肌动蛋白单体又被称为 G-Actin,全称为球状肌动蛋 白,Globular Actin,下文简称G肌动蛋白为球形,具外表上有一 ATP结合位点. 肌动蛋白单体一个接一个连成一串肌动蛋白链, 两用这样的肌动蛋白链互相缠绕 扭曲成一股微丝.微丝能被组装和去组装.当单体上结合的是 ATP时,就会有较高的相互亲和 力,单体趋向于聚
3、合成多聚体,就是组装.而当ATP水解成ADP后,单体亲和力就会下降,多聚体趋向解聚,即是去组装.高 AT嗾度有利于微丝的组装.所 以当将细胞质放入富含ATP的溶液时,细胞质会由于微丝的大量组装迅速凝固成 胶.而微丝的两端组装速度并不一样.快的一端+极比慢的一端-极快上5到10倍.当ATP&度达一定临界值时,可以观察到+极组装而-极同时去组装的 现象,被命为“踏车.微丝的组装和去组装受到细胞质内多种蛋白的调节,这 些蛋白能结合到微丝上,影响其组装去组装速度,被称之为微丝结合蛋白association protein.在细胞当中,肌动蛋白皮层是一个亚微米级的网络,网格大小从几个亚微米到几微米不等.
4、这一网络处于不断的变化中.肌动蛋白的受控聚合以及由此产生 的在聚合物不同位点上不同的聚合速度在细胞运动中起着关键作用.胞内F肌动蛋白网络的准确化学组成和力学特性至今尚不清楚.由于胞内与肌动蛋白有关的过程过于复杂,对其的研究必须同时包括活体实验和脱离胞内复杂环境的体外实验.其中后者一直是近年研究的热点.自从发现以来,F肌动蛋白的物理化学性质一直是许多体外实验的对象.虽 然在早期实验中F肌动蛋白只能被透射电子显微镜所观察到, 但其凝胶的力学性 质已经通过宏观流变学方法被广泛研究.在体外形成F肌动蛋白网络的其中一个关键因素是准确地将其从原本环境中 别离出来.Myosin-II,通过与F肌动蛋白相互作
5、用而影响肌肉收缩的一种驱动蛋 白很早就被别离出来了.自上世纪 70年代以来,几种与肌动蛋白相连的蛋白质 陆续被发现、提纯和描述.体外 F肌动蛋白网络实验利用的是肌动蛋白单体 (G-actin)在盐度和ATP浓度适中的缓冲液中会自发形成丝状网络.因此,将合 适剂量的G肌动蛋白和交联剂ABP(雄激素结合蛋白)混合后可以系统地研究网 络形态学和力学特征.这些实验一般通过使用粒子微观流变学或特别的流变仪来 研究微小的液滴.电子显微镜、荧光显微镜和动态散射被用于跟踪样品的结构变 化.这些小泡可以看成是细胞最简单的力学模型,虽然里面的微丝的体积和三维 结构会导致所得到的力学行为与胞内的二维网格不同,但在其
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