高级生物化学PPT课件_蛋白质结构与功能.ppt
《高级生物化学PPT课件_蛋白质结构与功能.ppt》由会员分享,可在线阅读,更多相关《高级生物化学PPT课件_蛋白质结构与功能.ppt(91页珍藏版)》请在三一文库上搜索。
1、,蛋白质的结构与功能,第1章,2,蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的生物大分子,占人体干重的45%。一个细胞可能含上万种蛋白质,每种蛋白质发挥不同的功能。 各种蛋白质功能的多样性是由其复杂的分子结构决定的。只有在深入了解蛋白质结构的基础上才能真正了解蛋白质的功能。,3,AA侧链,(1) AA结构通式:,(2) 除甘氨酸(Gly)外, 均属LAA.,COO-,H,C,NH3+,R,20种基本氨基酸结构的共同特征是:,5,立体构型:,两种构型互为对映体; 一种构型必须有共价键断裂才能形成另一种构型。 *组成蛋白质的 -氨基酸多是L-构型。 D-构型氨基酸:主要存在于某些抗生素和个别植物的生物
2、碱中。,6,天然pr中的AA通常为L-型;,7,根据2O种基本氨基酸的R基(侧链)不同,可分为: 非极性疏水AA 7种 不解离的极性AA(或极性中性AA) 8种 解离的极性AA,酸性AA 2种 碱性AA 3种,8,1非极性疏水AA 7种: AA的R基是脂肪烃或芳香烃;烃链越长疏水性越大。存在部位:常因相互疏水作用而处于球状蛋白内部或生物膜的跨膜双脂层中。,甘氨酸 glycine Gly G 5.97,丙氨酸 alanine Ala A 6.00,缬氨酸 valine Val V 5.96,亮氨酸 leucine Leu L 5.98,异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02,苯丙氨
3、酸 phenylalanine Phe F 5.48,脯氨酸 proline Pro P 6.30,非极性疏水性氨基酸,2.不解离的极性AA 8种 AA的R侧链是带有极性的羟基、巯基或酰胺基团,故有亲水性,但不解离.,色氨酸 tryptophan Try W 5.89,丝氨酸 serine Ser S 5.68,酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66,半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07,蛋氨酸 methionine Met M 5.74,天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41,谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65,苏氨酸 threonine T
4、hr T 5.60,2. 极性中性氨基酸,3解离的极性AA 5种 AA的R侧链可解离而带负电荷,又称酸性AA,有2种; AA的R侧链可解离而带正电荷,又称碱性AA,有3种。 存在部位:蛋白质分子的表面,与环境中水分子形成 氢键。,天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97,谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,3. 酸性氨基酸,4. 碱性氨基酸,带正电荷的碱性AA残基常与带负电荷的酸性AA 的残基形成盐键。幻灯片 8
5、9,脯氨酸:(亚氨基酸),几个特殊的氨基酸,由于其氨基与侧链C原子结合成环,具有固定的构型,在蛋白质肽链中有很强的链形成一个转角而改变主链方向,同时由于环的存在而具有空间障碍,对蛋白质二级结构形成有破坏性作用,但仍能出现在这些结构的末端或弯曲部位,因而常暴露于分子表面。,几个特殊的氨基酸,半胱氨酸 胱氨酸,2个Cys,胱氨酸,巯基易形成带有二硫键的胱氨酸,在蛋白质的构象形成中具有重要意义。同时巯基还能与金属离子结合,埋藏在分子内部,开成motif结构。,与氨基酸的氨基氮原子之间形成的稳定共价键不同,二硫容易被还原而断裂,断裂后可再次氧化重新形成二硫键,因而是可以动态变化的化学键。 二硫键是参与
6、一级结构也是形成高级结构的重要化学键, 对蛋白质折叠和高级结构的形成与维 持十分重要。 烫发和发型保持,主要原理是操纵 毛发角蛋白二硫键的还原和再氧化, 即二硫键的断开和重新键合 。,酸性AA(共2种)特点: 除C上有一个羧基(COO-) 外,它们的R基上都还具有一 个羧基.,碱性AA (共3种)特点: R基都含有碱性基团。,酸性及碱性AA不仅带电荷,且极性较强。在蛋白质分子中,常出现在分子表面,与环境中的水分子结全而使蛋白质具有亲水性质,尤其是碱性氨基酸的侧链较长,柔性较大,在介质中摆动,可增强其溶解度,同时也易作为多种酶的催化对象。,19,以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 在蛋白
7、质分子中还有非编码氨基酸 是在蛋白质生物合成后经乙酰化、磷酸化、羟基化或甲基化等修饰形成的。如: 广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化,在细 胞信号传递系统中起重要作用; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 凝血酶原中谷氨酸的-羧化; 某些蛋白质N-端氨基酸的乙酰化或C-端氨基酸的酰胺化; 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化,使其亲水或疏水性增大。,20,第二节 稳定蛋白质构象的作用力,任何一个蛋白质分子,在其天然状态或活性形式下,都具有独特而稳定的构象。 构象是蛋白质分子在结构上的一个最显著的特征。,21,构象*(Conformation): 又称之为三维结构
8、、立体结构,空间结构或高级结构等.是指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变,是由于单键的旋转而产生的,它不需有共价键的变化,仅涉及到氢键等次级键的改变。 构型(configuration)是指光学活性不对称的一种特定的立体结构. 例如氨基酸从 D型 L型,共价键的变化。,22,维持和稳定蛋白质分子构象的作用力有: 氢键 疏水作用力 范德华力 离子键 二硫键 配位键,23,一、氢键 X一HY 氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的XHY型的键。,24,氢键有两种不同的含义: 第一种是
9、指X一HY的整个结构,氢键的键长就是 指从X到Y之间的距离。 第二种是指H.Y之间的结合力。氢键的键能就是 指打开H.Y的结合所需要的能量。 由于距离短,氢键之间的吸引力强,介于共价键与范德华力之间。,25,氢键有两个重要特征: (1)具有方向性:当氢供体X-H与氢受体Y之间的夹角接近180时,X-H与Y的相互作用最强. X一HY (2)具有饱和性:X-H只能和一个Y原子相结合 氢键作用:对于维持蛋白质分子的二、三、四级结构的完整性以及功能反应的灵活性,具有十分重要的意义。 不仅在肽链之间形成,在侧链之间或侧链与肽键之间也可生成。,26,二、疏水作用力 疏水作用力(疏水键):是指非极性基团即疏
10、水基团为了避开水相而群集在一起的集合力。 在蛋白质分子中,含有许多疏水基团,这些 基团有一种自然的趋势,即避开水相,相互集合, 藏于蛋白质分子的内部。 作用: AA顺序上相隔较远的残基间的疏水作用力, 对维持和稳定蛋白质分子的构象具有重要影响。,27,三、范德华力 在物质的聚集状态中,分子与分子之间存在着一种较弱的作用力。即原子中带正电荷的核与另一原子带负电荷的电子层之间的静电引力。 包括两种类型的相互作用: 一种是吸引作用(范德华引力),另一种是排斥作 用(范德华斥力)。,范德华引力有3种表现形式: (1)取向力:极性基团之间,偶极与偶极的相互吸引; (2)诱导力:极性基团的偶极与非极性基团
11、的诱导偶极之间的相互吸引; (3)色散力:非极性基团瞬时偶极之间的相互吸引。,28,其共同的特点是: 引力随作用基团之间距离的增大而迅速减小, 但两个作用基团只互相吸引并不相碰。 因为当它们靠得很近时,电子云之间会发生排斥, 从而产生范德华斥力。 因此,上述两个基团之间的作用距离是由范德华引力和范德华斥力的平衡来决定的,这种距离称为范德华力间距。,29,迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分子内的基团是紧密堆积的。这表明。在蛋白质分子内无疑存在着范德华力。 作用:对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有 一定的贡献。 Van der Waals 力在维持蛋白质的构象中虽有一定的作用,但可能非常有限
12、。,30,四、离子键(盐键、盐桥或静电作用力) 是由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的 在蛋白质分子中,通常有带正电荷的基团和带负电荷的基团: 带正电荷的基团- N-末端的-NH3+ 肽链中赖氨酸残基的NH3+ 精氨酸残基的胍基; 带负电荷的基团- C一末端的-COO 肽链中天冬氨酸残基的-COO- 谷氨酸残基的COO,31,在蛋白质空间结构与环境都适宜的情况下,上述基团 中有一部分是相互接近而形成离子键的。 高浓度的盐、过高或过低的pH值,可以破坏蛋白质 构象中的离子键-蛋白质变性的主要原因,32,五、配位键 配位共价键简称“配位键”是指两原子的成键电子全部由一个原子提供所形成的共价键
13、。 其中,提供所有成键电子的称“配位体(简称配体)”、提供空轨道接纳电子的称“受体”。,金属离子与蛋白质的连接一般通过配位键: 如铁氧还原蛋白、细胞色素C等-含有铁离子 胰岛素等-含有锌离子。 金属离子通过配位键参与维持和稳定蛋白质的三、 四级结构。 若用螯合剂从蛋白质中除去金属离子则: 1.蛋白质分子便解离成亚基,导致生物活性丧失 2.或者是三级结构遭到局部破坏,34,5. 二硫键(-S-S-) 是两个硫原子之间所形成的共价键。 作用: 它可以把不同的肽链、或同一条肽链的不同部 分连接起来,对维持和稳定蛋白质的构象具有 重要作用. 在某些蛋白质中,二硫键一旦遭到破坏,则蛋白质 的生物活性立即
14、丧失。 若二硫键的数目多,则蛋白质分子抗拒外界变性因 素的能力也强,蛋白质三级结构的稳定性也高(角蛋白),二硫键的种类有多种,36,综上: 氢键、疏水作用力、范德华力和离子键这四种次级键 -是维持和稳定蛋白质分子构象的主要作用力。 二硫键和配位键这两种共价键 -参与维持和稳定蛋白质的三级或四级结构。,37,例:胰岛素,胰脏中胰岛-细胞分泌的一种蛋白质激素。 功能:降低血糖。 结构: A链:21aa;B链:30aa; 链间有两对二硫键; 在A链内aa6和aa11间以二硫键连成小环。 如:牛胰岛素,1965.9.17,39,第三节 蛋白质分子的结构,40,一、 肽(peptide),(一)肽(pe
15、ptide): AA通过肽键连接形成的化合物叫肽;,两分子AA缩合形成二肽,三分子AA缩合则形成三肽,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,肽键:一个AA的-COOH与另一个AA的-NH2脱水缩合而形成的化学键.,42,寡肽(oligopeptide): 20个以下氨基酸组成。,多肽(polypeptide):20-50个氨基酸形成. 蛋白质 (protein):50个以上氨基酸组成。 肽链中的氨基酸已非完整分子,称氨基酸残基(animo acid residue) 。,肽的命名:某氨基酰某氨基酰某氨基酸.,N末端(氨基末端),常写在左端; C末端(羧基末端),常写在右端.,肽的简写:Ser-Gly-Tyr
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 高级 生物化学 PPT 课件 蛋白质 结构 功能
链接地址:https://www.31doc.com/p-3165845.html