蛋白质的结构与功能ppt课件.ppt
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1、蛋白质的结构与功能,第 一 章,Structure and Function of Protein,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,二、蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1)作为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细
2、胞间信息传递,2. 蛋白质具有重要的生物学功能,3. 氧化供能,蛋 白 质 的 分 子 组 成 The Molecular Component of Protein,第 一 节, 组成蛋白质的元素,主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。,各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16。,由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:,100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数 6.25100,1/16%, 蛋白质元素组成的特点,一、氨基酸 组成蛋白质的基本
3、单位,存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。,非极性疏水性氨基酸(7)甘丙缬亮异苯脯 极性中性氨基酸(8)色丝酪半蛋天谷苏 酸性氨基酸(2)天谷 碱性氨基酸(3)赖精组,(一)氨基酸的分类,* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:,甘氨酸 glycine Gly G 5.97,丙氨酸 alanine Ala A 6.00,缬氨酸 valine Val V 5.96,亮氨酸 leucine Leu L 5.98,异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02,苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
4、,脯氨酸 proline Pro P 6.30,非极性疏水性氨基酸,目 录,色氨酸 tryptophan Try W 5.89,丝氨酸 serine Ser S 5.68,酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66,半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07,蛋氨酸 methionine Met M 5.74,天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41,谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65,苏氨酸 threonine Thr T 5.60,2. 极性中性氨基酸,目 录,天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97,谷氨酸 glutamic aci
5、d Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,3. 酸性氨基酸,4. 碱性氨基酸,目 录,几种特殊氨基酸,脯氨酸 (亚氨基酸), 半胱氨酸,胱氨酸,(二)氨基酸的理化性质,1. 两性解离及等电点,氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,pH=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的兼
6、性离子,阳离子,阴离子,2. 紫外吸收,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,3. 茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。,二、肽,* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,(一)肽(peptide),+,甘氨酰甘氨酸,肽键,* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化
7、合物。,* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽,* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。,* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,N 末端:多肽链中有自由氨基的一端 C 末端:多肽链中有自由羧基的一端,多肽链有两端,* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,N末端,C末端,牛核糖核酸酶,(二) 几种生物活性肽,1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH),GSH过氧化物酶,GSH还原酶,
8、NADPH+H+,NADP+,体内许多激素属寡肽或多肽,神经肽(neuropeptide),2. 多肽类激素及神经肽,三、蛋白质的分类,* 根据蛋白质组成成分,* 根据蛋白质形状,蛋 白 质 的 分 子 结 构 The Molecular Structure of Protein,第 二 节,蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure),定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。,一、蛋白质的一级结构,主要的
9、化学键 肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。,目 录,二、蛋白质的二级结构,主要的化学键: 氢键,(一)肽单元,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil ),(二) -螺旋,目 录,(三)-折叠,(四)-转角和无规卷曲,-转角,无规卷曲是用来
10、阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。,(五)模体,在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体(motif)。,钙结合蛋白中结合钙离子的模体,锌指结构,(六)氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响,蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或-折叠,它就会出现相应的二级结构。,三、蛋白质的三级结构,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。,(一) 定义,目 录,肌红蛋白 (Mb),纤连蛋白分子的结构域,(二)结构域,大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状
11、或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。,(三)分子伴侣,分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。,* 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。,* 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠。,* 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。,亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。,四、蛋白质的四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白
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